蛋白质遇硫酸铵为什么会发生盐析

蛋白质的分子颗粒直径在0.1—0.001μm，

属于胶体范围。

在蛋白质中加入无机盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等），会吸引大量水分子与这些无机盐离子水合，于是蛋白质表面暴露出来的疏水性区域增加，彼此靠著疏水性作用力结合，而从溶液中沉淀，这种作用便称为盐析来，因此向蛋白质中加入硫酸铵会发生盐籂胆焚感莳啡锋拾福浆析，是可逆的，不是变性

(NH4)₂SO4用作沉淀剂的优点是：因为它是二价离子中性盐，而且在水中溶解度很高，溶解度的温度系数也较低，故能在低温下(4°C)以高浓度存在，争夺溶液中的水以及蛋白质分子表面的水化水，使蛋白质溶解度有效降低，从而使蛋白质在保持活性的情况下从溶液中沉淀出来。

盐析剂中的金属阳离子的电荷数越大，盐析作用越强。在阳离子的电荷数相同的情况下，盐析作用与阳离子的半径成反比，这是因为价态高半径小的阳离子的水化能力较强，所以使自由水分子减少的作用较大。

由于饱和硫酸铵是强电解质，解离作用强，饱和硫酸铵的解离可抑制蛋白质弱电解质的解离，使蛋白质带电荷减少，更容易聚集析出。

扩展资料：

中性盐在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使水中蛋白质颗粒积聚而沉淀析出。常用的中性盐有硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等，但以硫酸铵为最多。

得到的蛋白质一般不失活，一定条件下又可重新溶解，故这种沉淀蛋白质的方法在分离、浓缩，贮存、纯化蛋白质的工作中应用极广。

溶液中的离子强度不同时，不同蛋白质的溶解度不同。

高浓度的盐离子在蛋白质溶液中可与蛋白质竞争水分子，从而破坏蛋白质表面的水化膜，降低其溶解度，使之从溶液中沉淀出来。

各种蛋白质的溶解度不同，因而可利用不同浓度的盐溶液来沉淀不同的蛋白质。这种方法称之为盐析。

扩展资料：

硫酸铵沉淀法是粗分离蛋白时常用的纯化和浓缩蛋白的技术蛋白质的溶解度和盐浓度密切相关，在低浓度的条件下，随着盐浓度的增加，蛋白质的溶解度增加；但在高浓度的盐溶液里，盐离子竞争性的结合蛋白表面的水分子，破坏蛋白表面的水化膜，溶解度降低，蛋白质在疏水作用下聚集形成沉淀。

每种蛋白质的溶解度不同，因此可以用不同浓度的盐溶液来沉淀不同的蛋白质硫酸铵的溶

解度大，解离形成大量的NH4、SO离子，会结合大量的水分子，使蛋白质的溶解度下降，另外，其温度系数小，不易使蛋白质变性。

因此，蛋白质粗分离时硫酸铵沉淀法是很重要的一种技术，后续可采用层析技术进一步纯化蛋白，效率更高。硫酸铵沉淀法是常用的分离免疫球蛋白的方法。

如果将硫酸铵溶液一下子全部加入，硫酸铵浓度突然增加，被盐析的物质必然大量快速结晶析出，很容易将大量杂质夹杂着一起析出，从而使纯度下降。



由于各种蛋白质在不同盐浓度中的溶解度不同，不同饱和度的盐溶液沉淀的蛋白质不同，从而使之从其他蛋白中分离出来。

可能你的目的蛋白在高浓度下溶解度较低，易与其他蛋白区分开来。

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