醇是如何去除蛋白质的，然后是在DNA沉
氯仿除去蛋白：氯仿是非极性分子,水是极性分子,当蛋白水溶液与氯仿混合时,蛋白质分子之间的水分子就被氯仿挤去,使蛋白失去水合状态而变性.经过离心,变性蛋白质的密度比水的密度为大,因而与水相分离,沉淀在水相下面,从而与溶解在水相中的DNA分开.而酚与氯仿有机溶剂比重更大,保留在最下层.加入异戊醇能降低分子表面张力,能减少抽提过程中的泡沫产生.同时异戊醇有助于分相,使离心后的上层水相,中层变性蛋白相以及下层有机溶剂相维持稳定. 加预冷的乙醇：冷的乙醇沉淀能力更强.乙醇沉淀DNA的机理是,DNA溶液是DNA以水合状态稳定存在,当加入乙醇时,乙醇会夺去DNA周围的水分子,使DNA失水而易于聚合. SDS：SDS只是阳离子表活性剂,是蛋白质,特别是膜蛋白的变性剂.在基因组DNA提取中,SDS只是起破碎细胞游离核酸的作用,无法使DNA与蛋白质分离的.只有在碱裂解法提取质粒DNA,通过高盐（醋酸钾或醋酸钠）及低pH（4.5左右）中和下,SDS会沉淀,SDS沉淀过程中使得变性的DNA共沉淀,而经过中和复性的质粒DNA则不会沉淀,再通过离心即可把质粒DNA与基因组DNA及蛋白质分离. RNase是RNA酶,能特定消化RNA,而不是蛋白质. 核酸分子（DNA或RNA）由于含有嘌吟环和嘧啶环的共轭双键,在260 nm波长处有特异的紫外吸收峰,其吸收强度与核酸的浓度成正比,这个物理特性为测定核酸溶液浓度提供了基础.蛋白质分子中,酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键,使蛋白质具有吸收紫外光的性质.吸收高峰在280nm 处,其吸光度（即光密度值）与蛋白质含量成正比.紫外分光光度法不但能确定核酸的浓度,还可通过测定260nm和280nm的紫外线吸收值的比值（A260/A280）估计核酸的纯度,纯的DNA制品的比值为1.8,RNA的比值为2.0, 若DNA高于1.8,则可能有RNA污染,低于1.8则有蛋白质污染. 现在试剂盒是很普及的,使用试剂盒基本上不再需要酚,氯仿等有机溶剂.国内很多厂家都有产,本人使用过广州捷倍斯生物产的感觉就很不错.
这个问题太笼统了，由于糖蛋白中糖含量可以由90%以上到1%以下，只要含有糖和蛋白且以共价键连接都可以叫糖蛋白，糖含量较多的当然性质就像糖，蛋白含量占主要的就和蛋白的性质相近。无水乙醇是可以沉淀蛋白的，在我们具体操作中，也可以用乙醇来沉淀多糖，所以，原理上说，无水乙醇是可以沉淀糖蛋白的，但是大多是大分子的，分子量过小的话很难沉淀下来
在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出,这种方法称为盐析.常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等.各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH不同,故可用于对混和蛋白质组分的分离.例如用半饱和的硫酸铵来沉淀出血清中的球蛋白,饱和硫酸铵可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出来,盐析沉淀的蛋白质,经透析除盐,仍保证蛋白质的活性.调节蛋白质溶液的pH至等电点后,再用盐析法则蛋白质沉淀的效果更好.盐析法分为两类,第一类叫Ks分段盐析法,在一定PH和温度下通过改变离子强度实现,用于早期的粗提液；第二种叫b分段盐析法,在一定离子强度下通过改变PH和温度来实现,用于后期进一步分离纯化和结晶.影响盐析的因素包括：蛋白质浓度、离子强度和类型、PH值、温度等.针对温度这一条,需要强调：在低离子强度或纯水中,蛋白质溶解度在一定范围内随温度增加而增加.但在高浓度下,蛋白质、酶和多肽类物质的溶解度随温度上升而下降.在一般情况下,蛋白质对盐析温度无特殊要求,可在室温下进行,只有某些对温度比较敏感的酶要求在0-4℃进行.
使用硫酸铵沉淀蛋白需要注意：硫酸铵中常含有少量的重金属离子,对蛋白质巯基有敏感作用,使用前必须用H2S处理：将硫酸铵配成浓溶液,通入H2S饱和,放置过夜,用滤纸除去重金属离子,浓缩结晶,100℃烘干后使用.另外,高浓度的硫酸铵溶液一般呈酸性(PH=5.0左右),使用前也需要用氨水或硫酸调节至所需PH.
2.有机溶剂沉淀法——多用于生物小分子、多糖及核酸产品的分离纯化；
有机溶剂的沉淀机理是降低水的介电常数,导致具有表面水层的生物大分子脱水,相互聚集,最后析出.该法优点在于：1)分辨能力比盐析法高,即蛋白质或其它溶剂只在一个比较窄的有机溶剂浓度下沉淀；2)沉淀不用脱盐,过滤较为容易；3)在生化制备中应用比盐析法广泛.但是,在常温下,有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性.例如酒精消毒灭菌就是如此.因此,操作要求在低温下进行.有机溶剂的选择首先是能和水混溶,使用较多的有机溶剂是乙醇、甲醇、丙酮,还有二甲基甲酰胺、二甲基亚砜、乙腈和2-甲基-2,4戊二醇等.
3.等电点沉淀法——此法单独应用较少,多与其它方法结合使用；
两性电解质分子上的净电荷为零时溶解度最低,不同的两性电解质具有不同的等电点,以此为基础可进行分离.如工业上生产胰岛素时
酒精杀菌的原理是通过吸收细菌蛋白的水分，使其脱水变性凝固，从而达到杀灭细菌的目的。如果使用高浓度酒精，由于对细菌蛋白脱水过于迅速，使细菌表面蛋白质首先变性凝固，形成了一层坚固的包膜，酒精反而不能很好地渗入细菌内部，以致影响其杀菌能力。如果酒精浓度低于75%时，由于渗透性降低，也会影响杀菌能力。 因此酒精杀菌消毒能力的强弱与其浓度大小有直接的关系，浓度过高或过低都不行，效果最好的是75%。
原理：可以使蛋白质的简单结构氨基酸的空间结构发生改变，例如氨基酸的排列顺序等等
消毒原因有2个,一个就是高浓度的酒精可以使部分细菌失水而死亡，因为低浓到高浓细菌失水，或者破坏某些病毒的蛋白质的结构
原理是：与水互溶的有机溶剂（如甲醇、乙醇）能使一些蛋白质在水中的溶解度显著降低；而且在一定温度、pH值和离子强度下，引起蛋白质沉淀的有机溶剂的浓度不同，因此，控制有机溶剂的浓度可以分离纯化蛋白质。
例如，在冰浴中磁力搅拌下，在4℃预冷的培养液中缓慢加入乙醇(-25℃),可以使冰核蛋白析出，从而纯化冰核蛋白。由于在室温下，有机溶剂不仅能引起蛋白质的沉淀，而且伴随着变性。
因此，通常要将有机溶剂冷却，然后在不断搅拌下加入有机溶剂防止局部浓度过高,蛋白质变性问题就可以很大程度上得到解决。对于一些和脂质结合比较牢固或分子中极性侧链较多、不溶于水的蛋白质，可以用乙醇、丙酮和丁醇等有机溶剂提取，它们有一定的亲水性和较强的亲脂性。
是理想的提取液。冷乙醇分离法提取免疫球蛋白最早由Cohn于1949年提出，用于制备丙种球蛋白。冷乙醇法也是WHO规程和中国生物制品规程推荐的方法，不仅分辨率高、提纯效果好、可同时分离多种成分，而且有抑菌、清除和灭病毒的作用。
