如何鉴别硫代硫酸钠,磷酸钠,氯化钠,碳酸钠,碳酸氢钠,硫酸钠六种固体盐

加入碳酸钠，对应的方程式：2alcl3+3na2co3==2al(oh)3↓+3co2↑+6nacl

然后过滤掉al(oh)3；滤液即为nacl溶液。

滤渣为al(oh)3固体。

你说的这个问题有点不知道如何回答你！

如果是固体，可以从外观以及形状味道上面判别

如果是溶液需要，用化学的方法！可以加入指示剂就能判别，磷酸钠的水溶液强碱性！

pH值/pH试纸：

酸性的：pH值

硫酸氢钠

<

磷酸二氢钠，

中性：

硫酸钠

碱性：碳酸氢钠

<

碳酸钠,

磷酸氢二钠

<

磷酸钠,

碳酸盐与磷酸盐可以用稀盐酸来区分：

有气体放出的是碳酸钠和碳酸氢钠。

因为硫酸钠易溶于水,而且硫酸钠的溶解度随温度升高而增大,所以把生成的硫酸钠从水溶液中分离出来的方法有二种：1.蒸发溶剂；2.加热硫酸钠溶液,使硫酸钠溶液变为浓或者饱和溶液,然后冷却热的饱和溶液,结晶.

解析：

Na2CO3 + 2HCl → 2NaCl + CO2↑ + H2O（生成的无色无味气体通入澄清石灰水变浑浊，过量又恢复澄清），Na2CO3加热不易分解。

2NaHCO3 --（△）→ Na2CO3 + CO2↑ + H2O

Na2SO4 + BaCl2 → 2NaCl + BaSO4↓（不溶于稀硝酸的白色沉淀）

Na2SO3 + 2HCl → 2NaCl + SO2↑ + H2O（生成无色有刺激性气味气体）

Na2SO3 + BaCl2 → 2NaCl + BaSO3↓（白色沉淀，可溶于稀盐酸）

BaSO3 + 2HCl → BaCl2 + SO2↑ + H2O

Na2SiO3 + 2HCl + H2O → H4SiO4↓（不溶于酸的白色沉淀） + 2NaCl

NaCl + AgNO3 → NaNO3 + AgCl↓（不溶于稀硝酸的白色沉淀）

Na3PO4 + 3AgNO3 → 3NaNO3 + Ag3PO4↓（可溶于稀硝酸的黄色沉淀）

不知道你这溶液中硫酸钠和氯化钠的比例各是多少？如果氯化钠多，你可以先通过蒸发，析出一部分氯化钠固体，然后过滤后再将滤液冷冻，将析出10水硫酸钠结晶。过滤后再重复交替进行，直到分离达目的为止。如果含有的硫酸钠很多，你就可以先冷冻析出10水硫酸钠，冷过滤后再将滤液加热蒸发析出氯化钠，。。。。。。，这里是利用了氯化钠的溶解度几乎不随温度变化的性质，而硫酸钠在0度以上的常温或更高的温度时溶解度很大，但在低温下易生成溶解度很小的10水硫酸钠。在盐厂晒盐就利用了这个道理，工人们叫“冷产芒硝（10水硫酸钠）热产盐（氯化钠）”。希望你能分离成功，如果还有问题我们可以继续讨论。

NaNO3 、Na2S、Na2SO4、Na3PO4

分别取四支干净的试管，取少量各瓶溶液，分别加入适量AgNO3,

NaNO3+AgNO3不反应

Na2S+2AgNO3=Ag2S(黑色沉淀)+2NaNO3

Na2SO4+2AgNO3=Ag2SO4(白色沉淀)+2NaNO3

Na3PO4+3AgNO3=Ag3PO4(黄色沉淀)+3NaNO3

透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。

超滤法是利用高压力或离心力，强使水和其他小的溶质分子通过半透膜，而蛋白质留在膜上，可选择不同孔径的泸膜截留不同分子量的蛋白质。 离子交换剂有阳离子交换剂(如：羧甲基纤维素CM-纤维素)和阴离子交换剂(二乙氨基乙基纤维素DEAE?FONT FACE=宋体 LANG=ZH-CN>纤维素)，当被分离的蛋白质溶液流经离子交换层析柱时，带有与离子交换剂相反电荷的蛋白质被吸附在离子交换剂上，随后用改变pH或离子强度办法将吸附的蛋白质洗脱下来。

根据蛋白质溶解度不同的分离方法 中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析，将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子(如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。盐析时若溶液pH在蛋白质等电点则效果更好。由于各种蛋白质分子颗粒大小、亲水程度不同，故盐析所需的盐浓度也不一样，因此调节混合蛋白质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋白质分段沉淀。

影响盐析的因素有：

1、温度：除对温度敏感的蛋白质在低温(4度)操作外，一般可在室温中进行。一般温度低蛋白质溶介度降低。但有的蛋白质(如血红蛋白、肌红蛋白、清蛋白)在较高的温度(25度)比0度时溶解度低，更容易盐析。

2、pH值：大多数蛋白质在等电点时在浓盐溶液中的溶介度最低。

3、蛋白质浓度：蛋白质浓度高时，欲分离的蛋白质常常夹杂着其他蛋白质地一起沉淀出来(共沉现象)。因此在盐析前血清要加等量生理盐水稀释，使蛋白质含量在2.5-3.0%。

蛋白质盐析常用的中性盐，主要有硫酸铵、硫酸镁、硫酸钠、氯化钠、磷酸钠等。 其中应用最多的硫酸铵，它的优点是温度系数小而溶解度大(25度时饱和溶液为4.1M，即767克/升0度时饱和溶解度为3.9M，即676克/升)，在这一溶解度范围内，许多蛋白质和酶都可以盐析出来另外硫酸铵分段盐析效果也比其他盐好，不易引起蛋白质变性。硫酸铵溶液的pH常在4.5-5.5之间，当用其他pH值进行盐析时，需用硫酸或氨水调节。

蛋白质在用盐析沉淀分离后，需要将蛋白质中的盐除去，常用的办法是透析，即把蛋白质溶液装入秀析袋内(常用的是玻璃纸)，用缓冲液进行透析，并不断的更换缓冲液，因透析所需时间较长，所以最好在低温中进行。此外也可用葡萄糖凝胶G-25或G-50过柱的办法除盐，所用的时间就比较短。 用与水可混溶的有机溶剂，甲醇，乙醇或丙酮，可使多数蛋白质溶解度降低并析出，此法分辨力比盐析高，但蛋白质较易变性，应在低温下进行。

1．1 仪器 与试剂

LC-20A型高效液相色谱仪，配有 CDD．10Avp电导检测器 、LC一20ADsp流动相输液泵、CTO一20AC柱温箱、SIL一20A 自动进样器和SCL．10Avp系统控制器；Simplicity纯水系统；DOA—P504一BN型无油真空泵；PHSF．3F型 pH计司)；雷磁 DDS一307电导率仪；0．22txm过滤膜(天津Automatic Science公司)。 氢氧化四甲铵 (TMAH)25％水溶液 、氢氧化 四丁铵 (TBAH)25％水溶液、氟化钠、氯化钠、溴化钠、硝酸钾、硫酸钠、邻苯二甲酸、柠檬酸；六氟磷酸钠 、氟硼酸钠司 ；乙腈 (HPLC纯试剂)。以上试剂为分析纯或更高纯度。配制溶液的超纯水电阻率为 18．2MI)·cm。实验所用离子液体样品 1一丁基一3甲基咪唑六氟磷酸盐(BMIMPF)和l一丙基一2，3一二甲基咪唑六氟磷酸盐(PDMIMPF)。1．2 溶液配制

流动相 的配制：配制一定浓度的TBAH和一定体积分数的乙腈混合水溶液，再用0．1mol／L柠檬 酸调至所需 pH值 ，经 0．22 m滤膜过滤后再真空脱气15rain，作流动相备用。

标准溶液的配制 ：分别取六氟磷酸钠、氟硼酸钠、氟化钠、氯化钠、溴化钠、硝酸钾和硫酸钠标准品适量，用超纯水逐一溶解后置于各自容量瓶中定容，均配制成 1．0 L的标准储备液，保存于冰箱冷藏室中。待用时，取适量标准储备液稀释至实验所需浓度。1．3 样品处理

准确称取两种离子液体BMIMPF6和PDMIMPF6，其质量均在0．1～0．2g之间，分别用 5％乙腈水 溶液溶解，定容至100mL作为样品浓溶液。分别移取1mL和2mL样品浓溶液，再稀释至50mL，作 为样品稀释液。样品稀释液经0．22 m滤膜过滤，在选择的色谱条件下进行分析。

1．4 色谱分析

色谱柱 ：DiamonsilC18(250mm X4．6mm，迪 马公 司 )；流动相：0．05mmoULTBAH 一0．038。mmo~L柠檬酸一35％乙腈 (pH5．5)；流速：1．0mL／min；柱温：40oC；进样体积：20；检测方 式：直接电导检测；数据处理 ：岛津 LCSolutionVer1．1色谱工作站。 采用流动相平衡色谱柱 ，至基线平稳后进样分析。每 日分析结束后 ，用等同于流动相 中的乙腈含 量且不少于 20倍柱体积的乙腈水溶液冲洗反相柱 ，以洗去残留的离子对试剂。