都是跟医学有关的物理生物，化学题目，急，要求解答！

山东大学生化制药学试卷（B）~~~~~

超滤

科技名词定义

中文名称：

超滤

英文名称：

ultrafiltrationhyperfiltration

定义1：

在压力差的驱动下，用可以阻挡不同大小分子的滤板或滤膜将液体过滤的方法。是常用的分离方法。

所属学科：

生物化学与分子生物学（一级学科）；方法与技术（二级学科）

定义2：

混悬液物料通过特殊介质或施以外力，使固、液达到较完全的分离。

所属学科：

水产学（一级学科）；水产品保鲜及加工（二级学科）

（sedimentation coefficient） 用离心法时，大分子沉降速度的量度，等于每单位离心场的速度。或s=v/ω2r。s是沉降系数，ω是离心转子的角速度（弧度/秒），r是到旋转中心的距离，v是沉降速度。沉降系数以每单位重力的沉降时间表示，并且通常为1～200×10-13秒范围，10-13这个因子叫做沉降单位S，即1S=10-13秒，如血红蛋白的沉降系数约为4×10-13秒或4S。大多数蛋白质和核酸的沉降系数在4S和40S之间，核糖体及其亚基在30S和80S之间，多核糖体在100S以上。

沉降系数（sedimentation coefficient, s） 的测定原理与方法

沉降系数（sedimentation coefficient, s） 的测定原理与方法

沉降系数（sedimentation coefficient，s）

根据1924年Svedberg（离心法创始人--瑞典蛋白质化学家）对沉降系数下的定义：颗粒在单位离心力场中粒子移动的速度。

To call the parameter which characterizes the movement of the particle at the centrifugal force place。

沉降系数是以时间表示的。

蛋白质，核酸等生物大分子的S实际上时常在10-13秒左右，故把沉降系数10 -13 秒称为一个Svedberg单位，简写S，量纲为秒。

[ Adopted unit ] second

[ Another unit ] 1 svedberg = 1E(-13) sec

[ SI unit ] second

因随溶剂的种类、温度的变化而变化，所以通常是换算成20℃纯水中的数值，进一步算出分子间无作用力和浓度为零时的外插值。沉降系数是以分子量、分子形状和水等情况来决定，其作为生物体大分子的一个特征是很重要的。

沉降系数的测定

沉降系数通过分析离心机测定。

通常只需要几十毫克甚至几十微克样品，配制成1~2毫升溶液，装入分析池，以几小时的分析离心，就可以获得一系列的样品离心沉降图。根据沉降图可以作样品所含组分的定性分析，亦可以测定各组分的沉降系数和估计分子大小，作样品纯度检定和不均一性测定，以组分的相对含量测定。

沉降系数的测定原理

沉降系数的测定原理就是在恒定的离心力场下测定样品颗粒的沉降速度。

因为样品颗粒很小，不能直接看到它们的沉降运动，所以把离心时样品颗粒的界面移动速度看作是样品颗粒的平均沉降速度。通常使用Schlieren和吸收光学系统来记录界面沉降图。在沉降图中样品界面一般表现为一个对称的峰，峰的最高点代表界面位置。(图)

通常沉降系数测量精度为±2%,但是如果面界图型表现为不对称峰型，或希望沉降系数测量精度达到±1%或更小的情况时，按峰的最高点作为界面位置就不够了这时应该使用二阶距法计算界面位置。

基本原理

物体围绕中心轴旋转时会受到离心力F的作用。当物体的质量为 M、体积为V、密度为D、旋转半径为r、角速度为ω（弧度数/秒）时，可得：

F=Mω2r 或者 F=V.D.ω2r（1）

上述表明：被离心物质所受到的离心力与该物质的质量、体积、密度、离心角速度以及旋转半径呈正比关系。离心力越大，被离心物质沉降得越快。

在离心过程中，被离心物质还要克服浮力和摩擦力的阻碍作用。浮力F｝和摩擦力F｝｝分别由下式表示：

F’=V.D’.ω2r（2）

F’’=f dr/dt （3）

其中D｝为溶液密度，f为摩擦系数，dr/dt为沉降速度（单位时间内旋转半径的改变）。

基本原理

在一定条件下，可有 ：

F=F’+F’’

V.D. ω2r =V.D’ω2r + f. dr/dt

dr/dt =Vω2r (D-D’)/f (4)

式(4)表明，沉降速度与被离心物质的体积、密度差呈正比，与f成反比。若以S表示单位力场（ω2r=1）下的沉降速度，则

S=V (D-D’)/f

S即为沉降系数。

沉降系数对于生物大分子来说，多数在(1~500)×10-13秒之间。为应用方便起见，人们规定1×10-13秒为一个单位（或称1S）。一般单纯的蛋白质在1~20S之间，较大核酸分 子在4~100S之间，更大的亚细胞结构在30～500S之间。

以蛋白质为例

溶液中的蛋白质在受到强大的离心作用时，如果蛋白质溶液的密度大于溶剂的密度，蛋白质分子就会下沉，在离心场中，蛋白质分子所受到的净离心力（离心力减去浮力）与溶剂的摩擦力平衡时，每单位离心场强度定值，这个定值即为沉降系数（sedimentation coefficient）。沉降速度用每单位时间内颗粒下沉的距离来表示。

测定方法：

⑴样品：蛋白质

⑵样品溶液与离心：将样品溶于缓冲液中，用一定规格的双槽分析池，一边加入溶液一边加入溶剂。分析池与平衡池平衡重量，使平衡池比分析池轻0.5g以内，然后分别装入分析转头。抽真空。开Schlieren光光源，选择工作速度，室温离心。转动腔达到真空后离以机开始运转加速，此时在观察窗口可以看到离心图型。达到工作速度后恒速离心。

以蛋白质为例

待看到样品峰的尖端后即可以间隔照相。照完相即可关机，取出样品液，清理转头和分析池。照相用强反差显影冲洗后即得Schlieren光路沉降图形照片。

⑶沉降图象测量：Schlieren沉降图可以用比长仪，读数显微镜，或投影仪测量。测量时把沉降图象的底片放于测量仪器上，使液面的垂直线与测量仪中的垂直线重合，然后用十字标线依次测量内参孔，液面，界面峰尖，和外参考孔的位置，每个图象至少读测三次，取平均值。依次把每个图象依同样方法测量，把数据列成表。

(4)沉降系数S的计算：代入公式计算。

离心图象的分析

当离心刚开始时如果见到有快速沉降的峰，几分钟内就到达分析池底部，一般多是由于样品发生部分聚合形成快速沉降的高聚物。离心达速后样品的的记心图象显示一个对称的峰形，一般可以认为样品是离心均一的。但是对样品的真正均一性还应用其他方法进一步检测，如电泳，层析等。某些混合样品偶然亦会给出一个对称峰的。峰形通常会随时间而扩展，这是由于样品扩散的结果。但如果峰形扩展很快，则该样品可能是多分散性的。如果离心图象中表现几个峰，说明样品中有几个组分，每一个峰代表相应组分的沉降界面，因此可以测定每一个组分的沉降系数值。根据峰的面积可以测量组分的浓度值。

有时离心的图象表现出一个不对称的峰，这可能是由于下列几种情况所致。①几个沉降系数接近的组分峰形重叠，②样品是多分散性的，其分子量分布不均匀，③某些相互作用强的高分子，其沉降速度对浓度依赖很大。若测定于高浓度，在界面区由于浓度变化造成沉降速度不一致而致峰形呈不对称分布。

酶单位都是以酶活力为根据而定义的。国际生化协会酶委员规定，1分钟内将1微摩尔的底物转化为产物的酶量定为1个单位，称为标准单位。并规定了酶作用的条件，因标准单位在实际应用时不够方便，故生产上往往根据不同的酶制定各自的酶活力单位，例如蛋白酶以1分钟内能水解酪蛋白产生1微克酪氨酸的酶量为1个蛋白酶单位；液化型淀粉酶以1小时内能液化1克淀粉的酶量为1个单位，等等。在测定酶活力时，对反应温度、PH值、底物浓度、作用时间都有统一规定，以便同类产品互相比较。

酶单位并不直接反映出酶的绝对数量，它只不过是一种相对比较的依据。

核酸是我们人类的一切食物中都大量含有的一种营养物质我们平时的食物就可以提供给我们大量的核酸，而且核酸在人体内是可以被多次利用的，所以我们日常所需的核酸补充量并不是很大，刻意去补充纯属浪费。而且他说的“保健品”是“核酸”而非“核苷酸”，前者是大分子物质，后者是小分子物质，大分子物质进入人体后须经水解成为小分子方可被人体吸收，他的吸收必然不如直接补充小分子物质，所以可见这种“保健品”的投产是未经充分讨论的。我以为他之所以采用“核酸”是因为核酸可直接从各种生物的细胞中提取。并且提取低浓度的核酸是不需要什么先进技术的，普通的高三学生都能作到；但生产核苷酸就须水解核酸或用微生物发酵法，这样会增加成本。

还有核酸是大分子物质，“保健品”中的核酸浓度必然大大高于我们的日常食物中的核酸浓度，它进入人体后发生一系列复杂的生化反应，可能刺激人体产生抗体，与胃壁的肥大细胞结合，因而引起过敏反应（这种反应很复杂，没有人能作出理论上的推测认为它有或是没有，应通过大量的临床实验来证明，我不确信这种“保健品”作过这种实验）。

总之我认为像这种炒作新概念的产品还是不买为妙。

糖胺聚糖（glycosaminoglycan），曾称为黏多糖，为杂多糖的一种，主要存在于高等动物结缔组织中，植物中也有发现。

糖胺聚糖是由重复的二糖单位构成的长链多糖，其二糖单位之一是氨基己糖（氨基葡萄糖或氨基半乳糖），故称糖胺聚糖；另一个是糖醛酸。糖胺聚糖是细胞间质的重要组成部分，细胞间质绝大部分都是糖胺聚糖。

糖胺聚糖分为：透明质酸、4-硫酸软骨素、6-硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸乙酰肝素、肝素和硫酸角质素素等。

有机溶剂分级沉淀是分离蛋白质的常用方法之一。有机溶剂能使许多溶于水的酌生物大分子发生沉淀，其主要作用是降低水溶液的介电常数。例如20℃时水的介电常数为80，82％的乙醇溶液的介电常数为40。溶液的介电常数降低意味着溶质分子间异性电荷库仑引力增加，从而使溶质的溶解度降低。

蛋白质的颜色反应

1、双缩脲反应 双缩脲NH2－CO－NH－CO－NH2是由2分子尿素，（NH2－CO－NH2）失去1分子氨后的缩合产物。多肽分子中含有许多和双缩脲结构相似的肽键－CO－NH－。因此，在蛋白质溶液中加入碱和少量的硫酸铜就有紫红色铜的络合物生成。任何蛋白质或者蛋白质水解中间产物都有双缩脲反应。这个性质显示和蛋白质分子中所含肽键数目有一定的关系。肽键数目越多，颜色越深。它能显示是由于生成了+2价的铜的络合物。

2、蛋白质黄色反应 某些蛋白质跟浓硝酸作用呈黄色，如再以氨处理又变成橙色。有这种反应的蛋白质分子一般都存在苯环。

3、蛋白质跟茚三酮反应 蛋白质和氨基酸一样，也能和茚三酮水合物试剂产生紫色的颜色反应，这种反应可鉴别蛋白质。

肝素的临床作用：http://wenku.baidu.com/view/28a7f4254b35eefdc8d33373.html

糖胺聚糖的提取方法和原理：http://www.cqvip.com/qk/90269X/200504/20050967.html

沉淀一般是在纯化的初期使用的。比如你的组织样本打碎后，加了些缓冲剂，又离心过了。这时候在液态部分加点高浓度的盐，比如ammonium sulfate,就可以把某些蛋白提纯出来。原因是因为蛋白本来溶于水是因为蛋白表面有电荷的部分跟水形成了ionic bonds和hydrogen bonds. 加了盐以后，盐跟水形成了ionic bond, 蛋白失去了和水之间的bonds。蛋白和蛋白之间开始凝聚在一起，所以会沉淀。这个一般都是用在早期粗提取， 而且提取出来的都是好多种蛋白混在一起。

CaCl2也是一种盐，它的作用就是为了沉淀蛋白，所以作用是和ammonium sulfate一样的。

凝胶层析是按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，又称之凝胶过滤，分子筛层析或排阻层析。单个凝胶珠本身象个"筛子"。不同类型凝胶的筛孔的大小不同。如果将这样的凝胶装入一个足够长的柱子中，作成一个凝胶柱。当含有大小不同的蛋白质样品加到凝胶柱上时，比凝胶珠平均孔径小的蛋白质就要连续不断地穿入珠子的内部，这样的小分子不但其运动路程长，而且受到来自凝胶珠内部的阻力也很大，所以越小的蛋白质，把它们从柱子上洗脱下来所花费的时间越长。凝胶中只有很少的孔径可接受大的蛋白。因此，大的蛋白质直接通过凝胶珠之间的缝隙首先被洗脱下来。凝胶过滤所用的凝胶孔径大小的选择主要取决于要纯化的蛋白质分子量。

氨基酸输液：http://www.cnki.com.cn/Article/CJFDTotal-HZZZ200830021.htm

1、在特定条件下，单位重量（mg）蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。

2、比活力(性)(Specific Activity)是酶纯度的量度,即指:单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数,一般用IU/mg蛋白质来表示.一 般来说,酶的比活力越高,酶越纯.。

3、比活力 为每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数，一般用酶活力单位/mg蛋白质表示。酶的比活力在酶学研究中用来衡量酶的纯度，对于同一种酶来说，比活力越大，酶的纯度越高。利用比活力的大小可以用来比较酶制剂中单位质量蛋白质的催化能力，是表示酶的纯度高低的一个重要指标。

糖类的还原端和其他非糖组分以共价键结合的产物，包括糖蛋白与糖脂，又称糖缀合物。糖复合物的结构多样，功能各异。糖蛋白分布很广，种类繁多，其含糖量差异很大。一般将糖的含量少于蛋白质的叫糖蛋白，而将糖的含量大于蛋白质的叫蛋白聚糖，其中肽链较短的也称肽聚糖。糖蛋白有各种不同的功能，动物血浆中的绝大多数蛋白质为糖蛋白；酶和具有运载功能的蛋白质有不少为糖蛋白。另外，很多激素、血型物质，作为结构原料或起着保护作用的蛋白质等也属糖蛋白。蛋白聚糖是动物结缔组织的基本成分，它也存在于细胞表面或和质膜直接连系着。革兰氏阳性细菌有多层肽聚糖围绕着细胞。糖脂类广泛分布于动物、植物和微生物中，由脂类与糖结合而成。可分为糖脂与脂多糖。糖脂的糖含量较少，功能尚未完全弄清楚，对糖的运载、对糖蛋白和蛋白聚糖生物合成的调控、对细胞间的识别、细胞的分化及其癌变等作用，均有重要影响。动物的神经组织富于神经节苷脂，它属于糖脂。脂多糖是构成革兰氏阴性细菌外膜的基本成分。比较重要的是：糖蛋白及糖脂均参与了生物膜的构成，这突出了糖在膜上的地位。膜上存在着若干寡糖链，而这些寡糖链的结构和膜的功能，甚至和整个细胞的功能，有极为密切的、微妙的关系。

蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

1. 蛋白质结合上带正电荷的金属离子后其等电点向什么方向偏移？为什么？这个真查不到了

免疫核糖核酸(iRNA)存在于淋巴细胞中，其分子量较转移因子(TF) 为大(13500)，可以用人肿瘤组织免疫的羊或其他动物的脾脏、淋巴结提取，也可从正常人周围血白细胞和脾血白细胞中提取。它可使未致敏的淋巴细胞转变为免疫活性细胞。本品是具有转移免疫活性功能的核糖核酸。可能为细胞核的激活或是特异的细胞膜受体，从而使正常淋巴细胞变成致敏淋巴细胞，改善和提高机体细胞免疫功能。iRNA在同系的和异种的受者动物、甚至在异种者体内都有活性。

用于病毒性心肌炎、慢性活动性肝炎、乙型脑炎和一些自身免疫性疾病；亦用于恶性肿瘤，如肾癌、肺癌、消化道癌及神经母细胞瘤、骨肉瘤等的辅助治疗。

肝素的临床应用这个上面有

试述多肽和蛋白质药物的常用纯化方法http://www.cnki.com.cn/Article/CJFDTotal-ZHHY801.033.htm

糖胺聚糖的纯化方法http://www.cnki.com.cn/Article/CJFDTotal-QDHY5S1.033.htm

科技名词定义

中文名称：

亲和层析

英文名称：

affinity chromatography

定义1：

利用分子与其配体间特殊的、可逆性的亲和结合作用而进行分离的一种层析技术。可以选用生物化学、免疫化学或其他结构上吻合等亲和作用而设计的各种层析分离方法。如用寡脱氧胸苷酸-纤维素分离纯化信使核糖核酸；用DNA-纤维素分离依赖DNA的DNA聚合酶；用琼脂糖-抗体制剂分离抗原；用金属螯合柱分离带有成串组氨酸标签的重组蛋白质等。

所属学科：

生物化学与分子生物学（一级学科）；方法与技术（二级学科）

定义2：

利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其他分子的一种层析法。

免疫核糖核酸是动物经抗原免疫后，在体外免疫活性细胞经抗原致敏，由免疫活性细胞中提取出来的核糖核酸制品。制备肿瘤免疫核糖核酸所用 的抗原是肿瘤特异性或相关抗原。1976年Alexander等首先报知了应用iRNA治疗动物肿瘤的实验结果；1973年在纽约召开了免疫核糖核酸专题讨论会。

科技名词定义

中文名称：

盐析

英文名称：

salting-out

定义：

增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象。是蛋白质分离纯化中经常使用的方法，最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。

蛋白质的等电点：由于蛋白质表面离子化侧链的存在，蛋白质带净电荷。由于这些侧链都是可以滴定的（titratable），对于每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点。 英文缩写 pI

蛋白质在溶液中有两性电离现象。假设某一溶液中含有一种蛋白质。当pI=pH时该蛋白质极性基团解离的正负离子数相等，净电荷为0，此时的该溶液的是pH值是该蛋白质的pI值。某一蛋白质的pI大小是特定的,与该蛋白质结构有关，而与环境pH无关。

在某一pH溶液中当pH＞pI时该蛋白质带负电荷。反之pH＜pI时该蛋白质带正电荷。pH=pI时该蛋白质不带电荷

人体内pH=7.4；而体内大部分蛋白质的 pI＜6； 所以人体内大部分蛋白质带负电荷。

科技名词定义

中文名称：

糖生物学

英文名称：

glycobiology

定义：

研究糖类及其衍生物的结构、代谢以及生物功能，在以糖链为生物信息的水平上阐明生命现象的学科。

凝胶层析法测定分子量的原理：http://wenku.baidu.com/view/2f9d710a79563c1ec5da7122.html

氨基酸的主要药理作用：氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。

谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。

定磷法测定RNA含量的原理:http://wenku.baidu.com/view/6ed2b950ad02de80d4d8409d.html

低分子肝素的药理作用上面有了

基因治疗研究的主要内容或策略。

基因治疗是指将目的基因导人靶细胞内,成为宿主细胞遗传物质的→部分,目的基因表达产 物对疾病起治疗作用。不同的基因治疗策略是以不同的形式利用基因产生治疗效应,因而适用于不同疾病的治疗。

一、 基因置换可以矫正缺陷基因

所谓基因置换(gene replacement)或称基因矫正(gene correction) ,是指将特定的目的基因导人特定的细胞,通过定位重组,以导入正常基因置换基因组 内原有的缺陷基因。基因置换的目的是纠正缺陷基因,将缺陷基因的异常序列进行矫正,对缺陷 基因的缺陷部位进行精确的原位修复,不涉及基因组的任何改变。

基因置换的必要条件是:①对导入的基因及其产物有详尽的了解②外来基因能有效地导入靶细胞③导入基因能在靶细胞中长期稳定存在④导入基因能有适度水平的表达⑤基因导入的方法及所用载体对宿主细胞安全无害。

利用基因同源重组(homologous recombination)技术(又称为基因打靶, gene targeting),在基因置换的实验研究中已取得了一些进展。实现定点整合的条件是转导基因的载体具有与染色体DNA相同的序列。这样,带有目的基因的载体就能找到同源重组的位点进行部分基因序列的交 换,以使基因置换这一基因治疗策略得以实现。

要实现基因置换,需要采用同源重组使相应的正常基因定向导人受体细胞的基因缺陷部位。 定位导人的自然发生率约1/100万,采用胚胎干细胞培养的方法,这种同源重组的检出率最高可 达1/10。考虑到正常体细胞的生命周期,以及克隆筛选等实验给细胞生长带来的一系列问题尚 未解决.因此用同源重组修复异常基因的方法进行遗传病的基因治疗只能作为远期目标。

二、基因添加使细胞表达原来不能表达的蛋白

基因添加或称基因增补(gene augmentation)是通过导人外源基因使靶细胞表达其本身不表达 的基因。基因添加有两种类型一是针对特定的缺陷基因导人其相应的正常基因,使导人的正常 基因整合到基因组中,而细胞内的缺陷基因并未除去,通过导人正常基因的表达产物,补偿缺陷 基因的功能二是向靶细胞中导人靶细胞本来不表达的基因,利用其表达产物达到治疗疾病的目的。例如,将细胞因子基因导入肿瘤细胞进行表达,即属于这一类型。

基因添加与基因置换-样,也必须具备上面提到的5个必要条件。

三、基因干预是抑制特定基因的表达

基因干预(gene interference)是指采用特定的方式抑制某个基因的表达,或者通过破坏某个基因的结构而使之不能表达,以达到治疗疾病的目的。此类基因治疗的靶基因往往是过度表达的癌基因或 者是病毒的基因。较常用的方法是采用反义核酸、核酶或者干扰RNA技术等抑制基因的表达。

四、 导入自杀基因可产生细胞自杀效应

前面三种基因治疗策略是以恢复细胞正常功能或干预细胞功能为目的。随着肿瘤治疗研究的 发展,通过导人基因诱发细胞自杀效应也称为一种重要的基因治疗策略。其原理是将"自杀"基 因转移入宿主细胞中,这种基因编码的酶能使无毒性的药物前体转化为细胞毒性代谢物,诱导靶 细胞产生"自杀"效应,从而达到清除肿瘤细胞的目的。

五、 基因修饰能够改变细胞的功能特性

这种策略也属于基因添加,但目的不是修复细胞功能或利用细胞产生特定的蛋白质进行治 疗,而是改变或改善细胞功能,通过导人外源基因而使某些细胞具有新的生物学特性、并利用这 些新的生物学特性达到治疗疾病的目的。这是目前基因免疫治疗中常用的策略。主要有几种形 式:①基因修饰肿瘤细胞的"疫苗"疗法,将某些细胞因子基因如IL-2、IL-4、TNF-α、INFγ、 GM-CSF等导人肿瘤细胞进行表达,使肿瘤细胞致瘤性丧失,并具有肿瘤疫苗作用,一方面促 进肿瘤表达特异抗原并诱发宿主抗肿瘤细胞毒性淋巴细胞反应另一方面分泌的细胞因子增强 CTL和其他抗癌效应细胞的作用②基因修饰TIL的过继免疫疗法,将细胞因子导入肿瘤浸润 淋巴细胞(TIL)中,使TIL具有更强的抗肿瘤作用③免疫增强基因疗法,将MHCI类抗原基因导人肿瘤细胞内,增加其免疫原性,有效地激活机体抗癌免疫反应,降低肿瘤细胞的致瘤性④原位修饰肿瘤免疫原性的基因疗法,诱导肿瘤特异性细胞毒反应,同时肿瘤组织的CTL可产 生一种"旁观者效应",即CTL不仅可以杀伤转导基因的阳性肿瘤细胞,还可以杀伤未转导基因 的阴性肿瘤细胞,受基因治疗的瘤灶消退时,其他未治疗的瘤灶也会消退。

高三比较忙，只能发这么多了~我也准备学医的~~嘿嘿