蛋白质加三氯乙酸现象

鸡蛋清中主要是白蛋白和清蛋白。

他们在酸性较强情况下会沉淀下来变成白色物质。因此，如果有三氯乙酸，可以试一下40%的三氯乙酸，盆栽墙上面，应该会变白。如果没有三氯乙酸，可以试一下用低浓度的盐酸。

醋酸又叫乙酸，是一种无色的有强烈的刺激性气味的液体，熔点较低，室温低于16.6℃时，乙酸很容易凝结成冰状固体。无水醋酸又称冰醋酸。乙酸易溶于水和乙醇，具有酸的通性，能发生酯化反应等。乙酸是人类最早使用的一种酸，可用来调味。乙酸在工业上有广泛的用途，是一种重要的化工原料，还可用于生产医药、农药等。除此以外，在战争年代醋酸还为传送情报作过贡献。

第一次世界大战中，索姆河前线德法交界处法军哨兵林立，对过往行人严加盘查。一天，有位挎篮子的德国农妇在过边界时受到盘查。篮内都是鸡蛋，毫无可疑之处。一位年轻好动的法军哨兵顺手抓起一只鸡蛋无意识地向空中抛去，又把它接住。此时那位农妇立即变得情绪很紧张，这些引起了哨兵长的怀凝，鸡蛋被打开了，只见蛋清上布满了字迹和符号。

原来，这是英军的详细布防图，上面还注有各师旅的番号。这个方法是德国的一位化学家给情报人员提供的。其做法很简单：用醋酸在蛋壳上写字，等醋酸干了以后，无任何痕迹。然后将鸡蛋煮熟，字迹便会奇迹般地透过蛋壳印在蛋清上。

为什么化学家能巧出主意，在蛋中隐藏机密呢?这主要是醋酸与其它物质反应的结果。鸡蛋壳的主要成分是碳酸钙，用醋酸写字时，醋酸与鸡蛋壳碳酸钙反应，生成了醋酸钙，然后醋酸渗入蛋壳，和鸡蛋清发生反应，鸡蛋清是可溶性蛋白质，蛋白质是由多个a-氨基酸分子间失水形成酰胺键而组成的链状高分子化合物。它不很稳定，在受热、紫外线照射或化学试剂如硝酸、三氯乙酸、单宁酸、苦味酸、重金属盐、尿素、丙酮等作用下，发生蛋白质凝固、变性。渗入的醋酸，与鸡蛋清发生反应，在蛋清上留下了特殊的痕迹，待鸡蛋煮熟后就会有清晰可认的字迹来。所以化学家巧用醋酸反应，把情报妙藏在蛋中。

以及，要在生鸡蛋上写，熟鸡蛋的话，里面那层膜就不能渗进去，没用。

蛋白质遇酸会破坏营养，蛋白质遇酸会导致其蛋白质变性，改变其分子内部结构和性质。

导致的结果有：

1、生物活性丧失。蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。

2、某些理化性质改变。蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀。

3、生物化学性质。变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。

扩展资料:

蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。

蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。

变性

在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫做变性．蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。

蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用．因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程．

造成蛋白质变性的原因

物理因素包括：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等：

化学因素包括：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。

颜色反应

蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。

例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色．这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质生成紫色络合物。

气味反应

蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味。利用这一性质可以鉴别蛋白质。

折叠

对蛋白质折叠机理的研究，对保留蛋白质活性，维持蛋白质稳定性和包涵体蛋白质折叠复性都具有重要的意义(21)。早在上世纪30年代，我国生化界先驱吴宪教授就对蛋白质的变性作用进行了阐释（8），30年后，Anfinsen通过对核糖核酸酶A的经典研究表明去折叠的蛋白质在体外可以自发的进行再折叠，仅仅是序列本身已经包括了蛋白质正确折叠的所有信息（9,10），并提出蛋白质折叠的热力学假说，为此Anfinsen获得1972年诺贝尔化学奖。这一理论有两个关键点：1蛋白质的状态处于去折叠和天然构象的平衡中；2 天然构象的蛋白质处于热力学最低的能量状态。尽管蛋白质的氨基酸序列在蛋白质的正确折叠中起着核心的作用，各种各样的因素，包括信号序列，辅助因子，分子伴侣，环境条件，均会影响蛋白质的折叠，新生蛋白质折叠并组装成有功能的蛋白质，并非都是自发的，在多数情况下是需要其它蛋白质的帮助，已经鉴定了许多参与蛋白质折叠的折叠酶和分子伴侣（3,16,86），蛋白质“自发折叠”的经典概念发生了转变和更新，但这并不与折叠的热力学假说相矛盾，而是在动力学上完善了热力学观点。在蛋白质的折叠过程中，有许多作用力参与，包括一些构象的空间阻碍，范德华力，氢键的相互作用，疏水效应，离子相互作用，多肽和周围溶剂相互作用产生的熵驱动的折叠（12,52），但对于蛋白质获得天然结构这一复杂过程的特异性，我们还知之甚少，许多实验和理论的工作都在加深我们对折叠的认识，但是问题仍然没有解决。

鸡卵粘蛋白存在于鸡蛋清中，对胰蛋白酶有强烈的抑制作用，高纯度的鸡卵粘蛋白抑制胰蛋白酶的分子酶的分子比为1:1。鸡卵粘蛋白在中性或酸性溶液中对热和高浓度的脲都是相当稳定的，而在碱性溶液中较不稳定。

由于鸡卵粘蛋白对胰蛋白酶有强烈的抑制作用，因此可以用鸡卵粘蛋白做亲和配基配制纯化胰酶的亲和材料。

二、材料与试剂：

1．材料：新鲜鸡蛋2只

2：仪器：抽滤瓶500－1000ml、烧结漏斗、移液器、磁力搅拌器

3：试剂：

10％TCA，用固体NaOH调调PH至1.05－1.10，需要50ml、5N HCL、5N NaOH、冷丙酮、胰蛋白酶液、BAEE-0.05M，PH8.0Tris-HCL缓冲液（每ml含0.34BAEE和2.22mgCaCL2），50ml

pH8.0,0.1M Tris-HCL缓冲液

三、操作步骤

1，取两只新鲜鸡蛋，得蛋清50ml，置于烧杯中，外用温水浴25℃－30℃，在不断搅拌条件下，缓慢加入等体积得三氯乙酸－丙酮（1:2V/V），立即出现大量白色絮状沉淀，加完后最终PH约3.5，再继续搅拌30min，然后在4℃冰箱中放置过夜。

2,次日用布氏漏斗抽滤，得黄绿色清液。

3，边搅拌边加入4℃预冷的丙酮200ml沉淀蛋白，在4℃放置2h之后将上清液小心倒入瓶中回收，下部沉淀部分于4000rpm离心5min，收集沉淀。

4，将沉淀溶于10ml无离子水中，对无离子水（50倍）透析4h，换水两次，再对碳酸钠缓冲液透析过夜，4000rpm离心10min ,去除不溶物。