实验中提取的DNA浓度太低，有办法浓缩吗

聚乙二醇浓缩蛋白质溶液有可能会使蛋白质变性的

一般来说，聚乙二醇这样的小分子有利于稳定蛋白的结构，并不会造成蛋白质变性。但是生化实验无绝对，总有某些个蛋白是例外的，所以说聚乙二醇浓缩蛋白质溶液是有可能造成蛋白质变性的。

常用的浓缩方法就是加热蒸发法，使水分蒸发，使溶液浓缩。

利用透析袋浓缩蛋白质溶液是应用最广的一种。将要浓缩的蛋白质溶液放入透析袋扎紧，把高分子[分子量(MW)：6 000～12 000]聚合物如聚乙二醇或蔗糖等撒在透析袋外即可。但在使用聚乙二醇时在个别情况下会使蛋白质稍有变性。

透析袋浓缩法：

而优点是形成的平衡时间较短，通常到达30%时蛋白质就会达到最大量的沉淀。另外也可将吸水剂配成30%～40%浓度的溶液，将装有蛋白液的透析袋放入即可。操作时应在4℃环境中，以免蛋白质变性。吸水剂用过后，可放入烘箱中烘干反复使用。

一般来说这样做不会有影响。楼主担心的话，可以试试别的方法啊。例如：

1、蛋白浓缩管——快且保险的方法；

2、用电风扇对着透析袋吹，或者实验室如果有抽干室或者干燥室，放进去，过一段时间去看看，水分就会少掉很多，虽然方法有点土，但是能用（我用过），但是这样做要注意的是，要求一定要低温保存的蛋白谨慎操作，毕竟电风扇不能放进冰箱，抽干室即使有空调温度也不会很低。

还有就是注意水分去掉后，除了蛋白浓缩了外，缓冲液的离子浓度之类的也会改变，有需要的话记得要调回去。

聚乙二醇法（PEG）为我国学者高国楠首创，是最成功的原生质体融合技术。PEG作为一种高分子化合物，由于PEG分子中醚键的存在使其分子末端带有微弱负电荷，能与水、蛋白质、糖等极性物质的正极形成氢键。当PEG分子足够长时，可作为邻近原生质表面之间的分子桥而使之粘连。PEG也能连接Casuperscript2+superscript等阳离子，Casuperscript2+superscript可在一些负极化基团和PEG之间形成桥，因而促进粘连。

在洗涤过程中，连接在原生质体膜上的PEG分子可被洗脱，这样将引起电荷的紊乱和再分布或使膜表面局部脱水，或改变构型使原生质类脂“液态”化而引起融合。PEG法已经广泛地用于原生质体融合，因为它能得到较高的异核体产率，对大多数细胞的毒性都很低，利于形成双核异核体。

PEG促融合是非特异的，因此对种间融合、基因间融合都是有用的。PEG法的缺点是对原生质体有一定毒害，而且融合率一般较低，不超过1%。

具体操作过程如下：取等量、密度相近的两种不同原生质体悬浮液，在玻璃容器内混合均匀，取150μL左右的原生质体悬浮液滴在盖玻片上，缓慢加入450μL左右的PEG溶液，放在2030摄氏度条件保温培养0.51h，然后用原生质体培养介质将原生质体漂洗几遍以除去PEG，再将原生质体样品重新悬浮在培养介质中。

1)制备氨基酸乙酯盐酸盐将氨基酸溶于无水乙醇，在搅拌条件下通入干燥的氯化氢气体至饱和，加热回流使氨基酸溶解，将此溶液放置过夜；然后减压蒸馏除去过量的乙醇和氯化氢；最后用无水乙醚，进行赖氨酸乙酯盐酸盐的结晶；再经过滤，洗涤，干燥得到赖氨酸乙酯盐酸盐淡黄色晶体； 2)制备羧甲基化的单甲氧基聚乙二醇将mPEG溶于干燥的二氯甲烷中，加入活化的二氧化锰，均匀混合后，室温下搅拌过夜；过滤除去催化剂，通过减压蒸去溶剂得到中间氧化产物；将得到的中间氧化产物溶于体积比为3％过氧化氢水溶液，反应24小时后，通过Bio-Rad AGi*2树脂柱，除去中性物质，再用0.02M HCl洗脱，得到羧甲基化的单甲氧基聚乙二醇； 3)制备纯化的分枝型聚乙二醇 (1)将步骤1所得的氨基酸乙酯盐酸盐与步骤2所得的羧甲基化的单甲氧基聚乙二醇以1∶2-4的摩尔比溶于干燥二氯甲烷中，然后加入过量的三乙胺，二环己基碳二亚胺，氮-羟基琥珀酰亚胺，室温下反应24小时后，过滤除去所生成的二环己基脲；然后加入冷乙醚沉淀，得到白色粉末状产物；将得到的白色粉末状产物溶于1N NaOH，加入氯化钠，反应1-2小时后，用盐酸将溶液调至pH＝3；然后用二氯甲烷萃取至少3次，将萃取所得的有机相合并，并用无水硫酸镁干燥，减压蒸馏浓缩，加入冷乙醚沉淀，得到白色粉末状的物质； (2)将上述所得产物，每0.2克溶于1毫升水，分批用BiogelP100(100-200mesh)5*50层析柱进行以水为洗脱液的洗脱分离，每管 10毫升收集组分；将相对于分枝型聚乙二醇的组分合并，浓缩，然后用二氯甲烷抽提，乙醚沉淀，最后用乙醇结晶，得到纯化的分枝型聚乙二醇。

蛋白浓缩方法基本有： 丙酮沉淀法；免疫沉淀法；三氯醋酸沉淀法；硫酸铵沉淀法；（低温）有机溶剂沉淀法；聚乙二醇沉淀法；超滤法；透析法；离子交换层析和冷冻干燥法…… 1.丙酮沉淀法；三氯醋酸沉淀法 试验要求的仪器简单，但是常常导致蛋白质变性。 2.免疫沉淀法：得有特异性抗体！ 3.硫酸铵沉淀法：利用高浓度盐将蛋白质析出（盐析），选择硫酸按是因为：盐析有效性，pH范围广，溶解度高，溶液散热少，经济！ 4.（低温）有机溶剂沉淀法：强调低温（0-4度以下）是因为10度时蛋白会在有机溶剂中变性，可用乙醇，丙酮……注意：Mg2+离子，pH值 5.聚乙二醇沉淀法：使用PEG时旨在个别情况下才会是蛋白质稍有变性！他溶解是散热低，形成沉淀的平衡时间短，通常达到30%时蛋白质就会达到最大量的沉淀！ 6.超滤法：主要针对小体积蛋白质溶液（几ml）此法更不易引起变性！不过得有浓缩器，不是哪个实验室都有的！ 7.透析法：主要用于更换蛋白质的缓冲液！的有透析袋！不需要特殊的仪器！ 8.离子交换层析：可用阴离子交换树脂进行浓缩！ 9.冷冻干燥法：在冷冻状态下让扬品种的液体升华 参考网址on http://www.bio1000.com/experiment/biochemical/351804.html

蛋白质浓缩技术是免疫学中常用的手段,现介绍几种常用的浓缩技术.

1、透析袋浓缩法

利用透析袋浓缩蛋白质溶液是应用最广的一种.将要浓缩的蛋白溶液放入透析袋（无透析袋可用玻璃纸代替）,结扎,把高分子（6 000－12 000）聚合物如聚乙二醇（碳蜡）、聚乙烯吡咯、烷酮等或蔗糖撒在透析袋外即可.也可将吸水剂配成30％－40％浓度的溶液,将装有蛋白液的透析袋放入即可.吸水剂用过后,可放入温箱中烘干或自然干燥后,仍可再用.

2、冷冻干燥浓缩法

这是浓缩蛋白质的一种较好的办法,它既使蛋白质不易变性,又保持蛋白质中固有的成分.它是在冰冻状态下直接升华去除水分.具体做法是将蛋白液在低温下冰冻,然后移置干燥器内（干燥器内装有干燥剂,如NaOH、CaCl2和硅胶等）.密闭,迅速抽空,并维持在抽空状态.数小时后即可获得含有蛋白的干燥粉末.干燥后的蛋白质保存方便,应用时可配成任意浓度使用.也可采用冻干机进行冷冻干燥.

3、吹干浓缩法

将蛋白溶液装入透析袋内,放在电风扇下吹.此法简单,但速度慢,且温度不能过高,最好不要超过15 ℃.

4、超滤膜浓缩法

此法是利用微孔纤维素膜通过高压将水分滤出,而蛋白质存留于膜上达到浓缩目的.有两种方法进行浓缩：一种是用醋酸纤维素膜装入高压过滤器内,在不断搅拌之下过滤；另一种是将蛋白液装入透析袋内置于真空干燥器的通风口上,负压抽气,而使袋内液体渗出.

5、凝胶浓缩法

选用孔径较小的凝胶,如SephadexG25或G50,将凝胶直接加入蛋白溶液中.根据干胶的吸水量和蛋白液需浓缩的倍数而称取所需的干胶量.放入冰箱内,凝胶粒子吸水后,通过离心除去.

6、浓缩胶浓缩法

浓缩胶是一种高分子网状结构的有机聚合物,具有很强的吸水性能.每克干胶可吸水120 ml-150 ml.它能吸收低分子量的物质,如水、葡萄糖、蔗糖、无机盐等,适宜浓缩10000分子量以上的生物大分子物质.浓缩后,蛋白质的回收率可达80％～90％.比浓缩胶应用方便,直接加入被浓缩的溶液中即可.必须注意,浓缩溶液的pH值应大于被浓缩物质的等电点,否则在浓缩胶表面产生阳离子交换,影响浓缩物质的回收率.

（转的!不过也希望能帮到你）

常用的浓缩方法就是加热蒸发法，使水分蒸发，使溶液浓缩。利用透析袋浓缩蛋白质溶液是应用最广的一种。将要浓缩的蛋白质溶液放入透析袋扎紧，把高分子聚合物如聚乙二醇或蔗糖等撒在透析袋外即可。