多少浓度的乙醇会使β葡萄糖苷酶失活
乙醇浓度为8%时,达到最大激 活效应,酶活力为纯酶的180%.动力学研究表明,在30%浓度范围内,乙醇对酶活性的激活及抑制作用均是可逆的.乙醇低浓度下,Km值与Vmax值随乙 醇浓度增大而增大随着乙醇浓度的进一步升高,Km值保持不变,Vmax值则出现下降.紫外光谱与荧光光谱分析表明,低浓度乙醇对N 乙酰 β D 氨基葡萄糖苷酶的构象产生轻微的影响,而高浓度乙醇则使酶的整体构象趋于松散.由此可以推断,乙醇对该酶的活力影响是微扰酶活性中心产生激活效应与引发整 体变构失活效应的共同作用结果.
酒精使酶失活的原理是使蛋白质变性，通常75%酒精(即医用酒精)杀菌效果最好，但并不是说75%酒精变性效果最强，最强的应该是纯酒精，浓度越高，效果越强，医用75%是因为这个浓度的酒精容易透过细胞膜渗入细菌体内。参见http://zhidao.baidu.com/question/176816550.html
貌似变性浓度和蛋白质分子量有关，可参见这个帖子http://tieba.baidu.com/p/1442011713的8楼。
外因：激活剂，重金属离子，环境离子浓度,主要是钙、钾、钠、乙醇等有机物达到一定浓度会使酶变性失活。
拓展资料：
发现：
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1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）设计了一个巧
妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。
1836年，德国马普生物研究所科学家施旺（T.Schwann，1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，解开消化之谜。
1926年，美国科学家萨姆纳（J.B.Sumner，1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech，1947—）和奥尔特曼（S.Altman，1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。
酶（德语：Enzym，源于希腊语：ενζυμον，“在酵里面”），指具有生物催化功能的高分子物质。在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用Ea或ΔG表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA分子和一些DNA分子同样具有催化功能。此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性。有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。酶的催化活性会受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；激活剂则是可以增加酶活性的分子。有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。酶的活性还可以被温度、化学环境（如pH值）、底物浓度以及电磁波（如微波）等许多因素所影响。
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二、结果表明，饮酒后半小时血液中酒精浓度即达高峰，且可持续数小时，天冬氨酸氨基转移酶活性于饮酒后半小时至1小时明显降低，而淀粉酶则在饮酒后两小时才开始升高。值得注意的是脂肪酶活性在饮酒后活性持续呈降低趋势，且随着时间的延长，降低更明显。为进一步证明低浓度酒精对酶活性有直接的影响，研究人员还在体外25份新鲜血清中，加入与体内浓度相近的酒精进行观察。
三、实验结果显示，除r-谷氨酰转肽酶外，其他7种酶活性均受到酒精的明显抑制。
丙氨酸基转移酶 Alanine amino transferase
天冬氨酸氨基转移酶 Aspartate aminotransferase
r-谷氨酰转肽酶 R- glutamyltranspetidase
碱性磷酸酶 Alkaline phosphatase
肌酸激酶Creatine kinase
乳酸脱氢酶 Lactate dehydrogenase
淀粉酶 Amylase
脂肪酶 Lipase
外因：激活剂，重金属离子，环境离子浓度,主要是钙、钾、钠、乙醇等有机物达到一定浓度会使酶变性失活。
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1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）设计了一个巧
妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。
1836年，德国马普生物研究所科学家施旺（T.Schwann，1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，解开消化之谜。
1926年，美国科学家萨姆纳（J.B.Sumner，1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech，1947—）和奥尔特曼（S.Altman，1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。
酶（德语：Enzym，源于希腊语：ενζυμον，“在酵里面”），指具有生物催化功能的高分子物质。在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用Ea或ΔG表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA分子和一些DNA分子同样具有催化功能。此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性。有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。酶的催化活性会受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；激活剂则是可以增加酶活性的分子。有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。酶的活性还可以被温度、化学环境（如pH值）、底物浓度以及电磁波（如微波）等许多因素所影响。
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甲醛化学性质极为活泼，可以与很多酶的活性中心发生反应，使酶失活。这应该是主要的毒性来源吧。
可能还有一些其他作用。
外因：激活剂，重金属离子，环境离子浓度,主要是钙、钾、钠、乙醇等有机物达到一定浓度会使酶变性失活。
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1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）设计了一个巧
妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。
1836年，德国马普生物研究所科学家施旺（T.Schwann，1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，解开消化之谜。
1926年，美国科学家萨姆纳（J.B.Sumner，1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech，1947—）和奥尔特曼（S.Altman，1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。
酶（德语：Enzym，源于希腊语：ενζυμον，“在酵里面”），指具有生物催化功能的高分子物质。在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用Ea或ΔG表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA分子和一些DNA分子同样具有催化功能。此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性。有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。酶的催化活性会受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；激活剂则是可以增加酶活性的分子。有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。酶的活性还可以被温度、化学环境（如pH值）、底物浓度以及电磁波（如微波）等许多因素所影响。
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变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。生活中最常见的例子，就是煮鸡蛋的时候，蛋清变成蛋白了。
引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。
变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性，比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性。
我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀，蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系，但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀。具体地说，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉淀，沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。例如，蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷，故仍溶于强酸或强减之中。但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点，则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物，若将此絮状物加热，则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。
下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件，不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出。如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了。但是还有水化膜起保护作用，一般不致于发生凝聚作用，如果这时再加入某种脱水剂，除去蛋白质分子的水化膜，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之，若先使蛋白质脱水，然后再调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀析出。
下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：
重金属盐沉淀蛋白质
蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。
临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质，抢救误服重金属盐中毒的病人，给病人口服大量蛋白质，然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。
有机溶剂沉淀蛋白质
可与水混合的有机溶剂，如酒精、甲醇、丙酮等，对水的亲和力很大，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。在常温下，有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性。例如酒精消毒灭菌就是如此，但若在低温条件下，则变性进行较缓慢，可用于分离制备各种血浆蛋白质。
加热凝固
将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀。加热首先是加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块。如煮熟的鸡蛋，蛋黄和蛋清都凝固。
注1：蛋白质有四种结构：一级结构，二级结构，三级结构，四级结构。这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构。
蛋白质的三级结构
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构(tertiary structure)。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls力)等(图1-8)。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。
现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain)。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。
具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长(长轴比短轴大10倍以上)，属于纤维状蛋白质(fibrous protein)，如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质(globular protein)，如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白，球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活性中心等。
